Инсулин
InsulinHexamer.jpg
Созданное компьютером изображение: шесть молекул инсулина ассоциированы в гексамер (видны три симметричные оси). Молекулы удерживают вместе остатки гистидина, связанные ионами цинка. Введенный инсулин находится под кожей в виде гексамера, постепенно распадаясь на биологически активные мономеры, поступающие в кровоток[1]
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволINS ; IDDM1; IDDM2; ILPR; IRDN; MODY10
Внешние IDOMIM: 176730 MGI96573 HomoloGene173 ChEMBL: 5881 GeneCards: INS Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE INS 206598 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez363016334
EnsemblENSG00000254647ENSMUSG00000000215
UniProtP01308P01326
RefSeq (мРНК)NM_000207NM_001185083
RefSeq (белок)NP_000198NP_001172012
Локус (UCSC)Chr 11:
2.18 – 2.18 Mb
Chr 7:
142.68 – 142.7 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Инсули́н[2] (от лат. insula «остров») — гормон пептидной природы, образуется в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы. Оказывает многогранное влияние на обмен веществ практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови[3]. Считается самым изученным гормоном (более 300 тысяч цитирований в PubMed)[4].

Инсулин увеличивает проницаемость плазматических мембран для глюкозы, активирует ключевые ферменты гликолиза, стимулирует образование в печени и мышцах из глюкозы гликогена, усиливает синтез жиров и белков. Кроме того, инсулин подавляет активность ферментов, расщепляющих гликоген и жиры, то есть, помимо анаболического действия, инсулин обладает также и антикатаболическим эффектом.

Нарушение секреции инсулина вследствие деструкции бета-клеток — абсолютная недостаточность инсулина — является ключевым звеном патогенеза сахарного диабета 1-го типа. Нарушение действия инсулина на ткани — относительная инсулиновая недостаточность — имеет важное место в развитии сахарного диабета 2-го типа.

Строение

Молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, содержащими 51 аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, B-цепь образована 30 аминокислотными остатками. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через остатки цистеина, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи.

Первичная структура инсулина у разных биологических видов несколько различается, как различается и его важность в регуляции обмена углеводов. Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который различается с ним всего одним аминокислотным остатком: в 30 положении B-цепи свиного инсулина расположен аланин, а в инсулине человека — треонин; бычий инсулин отличается тремя аминокислотными остатками.

Открытие и изучение